En general, el primer paso para tratar o
prevenir una enfermedad consiste en identificar la causa. En los
trastornos neurodegenerativos, el descubrimiento hace dos décadas de su
desencadenante transformó el panorama: en todos ellos (el alzhéimer, el
párkinson, la corea de Huntington y la esclerosis lateral amiotrófica)
se produce una acumulación de proteínas mal plegadas en las células
cerebrales.
Cuando una proteína se pliega incorrectamente, la célula suele destruirla; pero el envejecimiento provoca errores en este mecanismo de control de calidad y las moléculas defectuosas comienzan a acumularse. En la corea de Huntington, por ejemplo, la proteína huntingtina, implicada en numerosas funciones de la célula, se pliega mal y se aglomera. Esta acumulación genera síntomas como problemas musculares, irritabilidad, pérdida de memoria, impulsividad acentuada y deterioro cognitivo.
Cada vez hay más pruebas de que la progresión del trastorno neurodegenerativo no solo obedece a la acumulación de proteínas anómalas, sino a la difusión de dichas proteínas de una célula a otra. Se ha comprobado que las moléculas aberrantes se desplazan así en el alzhéimer y el párkinson. Una serie de experimentos relatados en Nature Neuroscience el pasado agosto describe lo mismo en la corea de Huntington.
En tales pruebas, investigadores de Suiza han demostrado que la huntingtina mutada del tejido cerebral enfermo podría invadir el tejido cerebral sano cuando ambos permanecen próximos. Un mes después de la inyección de la proteína alterada en el cerebro de un ratón vivo, esta se había difundido por las neuronas de un modo similar a los priones. Los priones son proteínas mal plegadas que se desplazan por el cuerpo y transmiten sus propiedades nocivas a otras proteínas, como sucede en el mal de las vacas locas. Pero se ignora si las moléculas anómalas de la corea de Huntington pueden modificar a otras, como lo hacen los verdaderos priones.
Todavía no se ha confirmado si la difusión de las proteínas defectuosas es esencial para la progresión de la enfermedad, pero si se demuestra que lo es, los tratamientos podrían actuar sobre ese proceso. «Si descubrimos cómo sucede todo, tal vez podamos desarrollar tratamientos para impedirlo». Y es posible que esas intervenciones sirvan también para otras enfermedades neurodegenerativas.
El próximo paso resulta crucial. Se intentará paralizar la difusión de las proteínas anómalas y comprobar si el bloqueo mejora los síntomas o frena el avance de la enfermedad. Hallar tratamientos contra esos trastornos es primordial. Solo en EE.UU. aparecen cada año 50.000 casos nuevos de párkinson y los expertos calculan que hasta el 2030 la prevalencia se duplicará, como mínimo, a causa del envejecimiento de la población.
Cuando una proteína se pliega incorrectamente, la célula suele destruirla; pero el envejecimiento provoca errores en este mecanismo de control de calidad y las moléculas defectuosas comienzan a acumularse. En la corea de Huntington, por ejemplo, la proteína huntingtina, implicada en numerosas funciones de la célula, se pliega mal y se aglomera. Esta acumulación genera síntomas como problemas musculares, irritabilidad, pérdida de memoria, impulsividad acentuada y deterioro cognitivo.
Cada vez hay más pruebas de que la progresión del trastorno neurodegenerativo no solo obedece a la acumulación de proteínas anómalas, sino a la difusión de dichas proteínas de una célula a otra. Se ha comprobado que las moléculas aberrantes se desplazan así en el alzhéimer y el párkinson. Una serie de experimentos relatados en Nature Neuroscience el pasado agosto describe lo mismo en la corea de Huntington.
En tales pruebas, investigadores de Suiza han demostrado que la huntingtina mutada del tejido cerebral enfermo podría invadir el tejido cerebral sano cuando ambos permanecen próximos. Un mes después de la inyección de la proteína alterada en el cerebro de un ratón vivo, esta se había difundido por las neuronas de un modo similar a los priones. Los priones son proteínas mal plegadas que se desplazan por el cuerpo y transmiten sus propiedades nocivas a otras proteínas, como sucede en el mal de las vacas locas. Pero se ignora si las moléculas anómalas de la corea de Huntington pueden modificar a otras, como lo hacen los verdaderos priones.
Todavía no se ha confirmado si la difusión de las proteínas defectuosas es esencial para la progresión de la enfermedad, pero si se demuestra que lo es, los tratamientos podrían actuar sobre ese proceso. «Si descubrimos cómo sucede todo, tal vez podamos desarrollar tratamientos para impedirlo». Y es posible que esas intervenciones sirvan también para otras enfermedades neurodegenerativas.
El próximo paso resulta crucial. Se intentará paralizar la difusión de las proteínas anómalas y comprobar si el bloqueo mejora los síntomas o frena el avance de la enfermedad. Hallar tratamientos contra esos trastornos es primordial. Solo en EE.UU. aparecen cada año 50.000 casos nuevos de párkinson y los expertos calculan que hasta el 2030 la prevalencia se duplicará, como mínimo, a causa del envejecimiento de la población.
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